Блог

Sep 10, 2023

Спиральные антифризные белки полипролина типа II широко распространены в коллемболе и, вероятно, возникли более 400 миллионов лет назад в ордовикский период.

Научные отчеты, том 13,

Том 13 научных докладов, Номер статьи: 8880 (2023) Цитировать эту статью

50 доступов

1 Альтметрика

Подробности о метриках

Белки-антифризы (AFP) связываются с кристаллами льда, предотвращая замерзание организмов. У рыб и насекомых обнаружено разнообразие складок AFP, включая альфа-спирали, глобулярные белки и несколько различных бета-соленоидов. Но разнообразие АФП у нелетающих членистоногих, таких как коллембола, еще не оценено должным образом. Здесь было показано, что антифризная активность присутствует у 18 из 22 видов коллембол из холодных и умеренных зон. Для характеристики этих АФП было использовано несколько методов, включая выделение с помощью аффинной очистки льдом, масс-спектрометрию MALDI, анализ аминокислотного состава, тандемное масс-спектрометрическое секвенирование, секвенирование транскриптома и биоинформатические исследования баз данных последовательностей. Все эти AFP имели высокое содержание глицина и, как было предсказано, имели одинаковую складку спирального пучка полипролина типа II, уникальную складку для коллемболы. Эти гексаподы возникли в ордовикский период, когда два отряда, которые, как известно, производят AFP, разошлись около 400 миллионов лет назад во время Андско-Сахарского ледникового периода. Следовательно, вполне вероятно, что AFP возник тогда и сохранялся во многих линиях на протяжении следующих двух ледниковых периодов и промежуточных теплых периодов, в отличие от AFP рыб, которые возникли независимо во время кайнозойского ледникового периода, начавшегося ~ 30 миллионов лет назад.

Организмы, живущие в условиях минусовой температуры, должны адаптироваться, чтобы избежать повреждения клеток из-за замерзания. Образование кристаллов льда в живых тканях создает риск обезвоживания клеток и разрыва клеточных мембран, что приводит к смерти1. Организмы, занимающие ниши, подверженные отрицательным температурам, часто производят белки-антифризы (AFP), которые действуют, прикрепляясь к кристаллам льда и предотвращая их рост2. После связывания рост льда ограничивается областями вокруг AFP, что приводит к образованию микрокривизн на поверхности льда3,4. Это делает энергетически невыгодным присоединение воды к решетке льда, что приводит к снижению температуры замерзания ниже температуры плавления, что называется тепловым гистерезисом (TH) и используется для количественной оценки эффективности AFP.

Первый охарактеризованный AFP был получен у костистых рыб5. С тех пор АФП наблюдались у других рыб6, насекомых7,8 и микроорганизмов9,10,11. Считается, что у рыб AFP возникли в кайнозойскую эру, начавшуюся 20–40 миллионов лет назад, когда морской лед на полюсах появился впервые примерно за 200 миллионов лет12,13. В морской воде высокая концентрация NaCl (~ 0,45 М) снижает температуру замерзания морской воды до ~ - 1,9 °С. Поскольку кровь рыб имеет более низкую концентрацию растворенных веществ и замерзает при температуре ~ – 0,8 °C, любой контакт с кристаллами льда может привести к замерзанию и гибели рыбы5. Следовательно, АФП рыб должны производиться в достаточных количествах и с достаточной активностью, чтобы снизить температуру замерзания тела как минимум на 1,1 °С. Это дает этим рыбам селективное преимущество, поскольку они могут безопасно охотиться за пищей в покрытых льдом морях, где рыба, лишенная AFP, подвергается риску замерзания. У рыб обнаружено четыре типа АФП: (1) богатый аланином АФП I типа, (2) лектиноподобный АФП II типа, (3) АФП III типа, полученный из синтазы сиаловой кислоты, и (4) антифризные гликопротеины. AFGP). Поскольку разные складки выполняют одну и ту же функцию, возникает вопрос о том, как впервые возникли эти AFP14.

Богатые аланином альфа-спиральные АФП I типа независимо эволюционировали как минимум четыре раза15. Простые повторяющиеся AFGP возникли в двух независимых случаях, в том числе один раз из гена трипсиногена путем дупликации и дивергенции16. AFP типа II произошли от предшественника лектина C-типа и распространились по крайней мере на две отдаленные таксономические ветви рыб путем латерального переноса генов17,18. Дупликация и дивергенция гена синтазы сиаловой кислоты привели к появлению семейства генов AFP III типа, которое обнаружено только у одной ветви рыб19. Считается, что эти складки AFP рыб возникли за последние несколько десятков миллионов лет в ответ на полярное оледенение20. В других ветвях организмов, таких как насекомые21,22 и микроорганизмы23,24, также есть примеры, когда разные складки AFP независимо возникали для выполнения одной и той же задачи.